L'héparine, un anticoagulant séculaire approuvé par la FDA, neutralise et détruit le COVID-19, selon une étude publiée dans Antiviral Research | Actualités techniques

Depuis des mois, les chercheurs et les responsables de la santé se préoccupent de médicaments thérapeutiques comme le remdesivir et l'hydroxychloroquine dans la lutte contre le coronaavirus. Désormais, les scientifiques de l'Institut polytechnique Rensselaer pensent avoir trouvé un outil puissant pour lutter contre le coronvirus en utilisant un médicament commun déjà approuvé par la Food and Drug Administration (FDA).

Le médicament est l'héparine, un anticoagulant de 78 ans largement utilisé pour traiter et prévenir les caillots sanguins. Selon une étude publiée cette semaine dans Antiviral Research, l'équipe de recherche du Rensselaer Polytechnic Institute (RPI) a découvert que le SRAS-CoV-2 se lie étroitement à l'héparine, faisant du médicament un «leurre» potentiel qui pourrait servir de moyen de neutraliser le virus avant il peut infecter les cellules saines.

Jusqu'à présent, une grande partie des efforts des scientifiques pour développer des remèdes et des vaccins pour lutter contre le coronavirus a été centrée sur la protéine de pointe que le virus coupable, le SRAS-CoV-2, utilise pour envahir les cellules saines. Les scientifiques de RPI pensent avoir trouvé un moyen de bloquer la capacité de la protéine de pointe à infecter les cellules et à neutraliser et détruire efficacement le COVID-19.

Le SRAS-CoV-2, le virus qui cause le COVID-19, utilise une protéine de pointe de surface pour s'accrocher aux cellules humaines et déclencher une infection. Mais l'héparine, un anticoagulant également disponible dans les variétés non anticoagulantes, se lie étroitement à la protéine de pointe de surface, bloquant potentiellement l'infection. Cela en fait un leurre, qui peut être introduit dans le corps à l'aide d'un spray nasal ou d'un nébuliseur et exécuter des interférences pour réduire les risques d'infection. Des stratégies de leurre similaires se sont déjà révélées prometteuses pour lutter contre d'autres virus, notamment la grippe A, le Zika et la dengue.

Le «pic» de protéine d'attachement du nouveau coronavirus SARS-CoV-2 utilise le même facteur d'attachement cellulaire (ACE2) que le SARS-CoV et utilise la protéase cellulaire TMPRSS2 pour son activation. Les médicaments existants et cliniquement approuvés dirigés contre le TMPRSS2 inhibent l'infection par le SRAS-CoV-2 des cellules pulmonaires. Illustration: Markus Hoffmann

«Cette approche pourrait être utilisée comme une intervention précoce pour réduire l'infection chez les personnes qui ont été testées positives, mais qui ne souffrent pas encore de symptômes. Mais nous voyons également cela comme faisant partie d'une stratégie antivirale plus large », a déclaré Robert Linhardt, auteur principal et professeur de chimie et de biologie chimique à l'Institut polytechnique Rensselaer. «En fin de compte, nous voulons un vaccin, mais il existe de nombreuses façons de combattre un virus et, comme nous l’avons vu avec le VIH, avec la bonne combinaison de thérapies, nous pouvons contrôler la maladie jusqu’à ce qu’un vaccin soit trouvé.»

Comme l'a expliqué l'équipe RPI, un virus doit d'abord se verrouiller sur une cible spécifique à la surface de la cellule pour infecter une cellule, avant de couper à travers la membrane cellulaire et d'insérer ses propres instructions génétiques, détournant la machinerie cellulaire à l'intérieur pour produire des répliques du virus. Mais le virus pourrait tout aussi facilement être persuadé de se verrouiller sur une molécule leurre, à condition que cette molécule offre le même ajustement que la cible cellulaire. Une fois lié à un leurre, le virus serait neutralisé, incapable d'infecter une cellule ou de se libérer, et finirait par se dégrader.

Chez l'homme, le SRAS-CoV-2 se lie à un récepteur ACE2, et les chercheurs ont émis l'hypothèse que l'héparine offrirait une cible tout aussi attractive. Dans un essai de liaison, les chercheurs ont découvert que l'héparine se liait à la protéine de pointe trimérique SARS-CoV-2 à 73 picomoles, une mesure de l'interaction entre les deux molécules.

«C’est une liaison exceptionnelle, extrêmement serrée», a déclaré Jonathan Dordick, professeur de génie chimique et biologique à Rensselaer qui collabore avec Linhardt pour développer la stratégie de leurre. «Il est des centaines de milliers de fois plus serré qu'un antigène anticorps typique. Une fois qu'il se lie, il ne se détachera pas. "


Article traduit du site : https://techstartups.com/
Auteur de l’article : Nickie Louise

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